［摘 要］ 目的 应用生物信息学分析软件预测并分析人源肿瘤坏死因子-α（TNF-α）蛋白结构和功能，并结合该课题组前期实验结果提出一些新的治疗思路。方法 利用在线Uniprot蛋白数据库、Expasy在线预测网站、SignalP-5.0、TMHMM Server V2.0、Cell-Ploc、SOPMA、SWISS-MODEL、在线数据库Protscale等生物信息学预测软件对人源TNF-α蛋白理化性质、信号肽、跨膜区、亚细胞定位、空间结构及疏水性分析；登录“http://www.cbs.dtu.dk/services/netrhos/”网站对该蛋白磷酸化位点进行预测；选取String及IEDB等在线网站分析人源TNF-α的相互作用蛋白及该蛋白优势表位预测。结果 人源TNF-α蛋白为编码233个氨基酸的蛋白质，相对分子质量为26×103，为不太稳定的亲水性蛋白，有跨膜区，无信号肽；预测该蛋白亚细胞定位在细胞膜中，蛋白序列中存在15个丝氨酸磷酸化位点，二级结构以α-螺旋和无规则卷曲为主；三级结构模型显示该蛋白可形成同源三聚体，有多种蛋白与之相互作用。结论 生物信息学预测分析人源TNF-α含有多个磷酸化位点和B细胞优势表位，并且该表位与前期实验找到的功能性肽段序列相符，可为临床针对人源TNF-α设计多肽或药物提供新靶点。